英文名稱： Sphistin Synthetic Peptide (12-38, FITC in N-Terminal-Fluorescently Labeled Peptide)
中文名稱： 合成Sphistin肽(12-38，N端FITC熒光標記肽)

一、結構與來源

Sphistin是一種來源于鱟（Tachypleus tridentatus）血細胞的抗菌肽片段，其天然母體肽為Sphistin全長序列。該段合成肽為Sphistin (12-38)的部分結構，以氨基酸第12至第38位區域構成，屬于一種具有代表性的陽離子抗菌肽（Cationic Antimicrobial Peptide）。為了實現更高的可視化檢測和分子追蹤，本合成肽在N端引入了熒光素異硫氰酸酯（FITC, Fluorescein Isothiocyanate）標記，從而具備綠色熒光特征，便于在細胞或組織水平的可視化實驗中進行實時定位和動態研究。

二、分子特征與功能特點

Sphistin (12-38)序列富含精氨酸和賴氨酸等堿性殘基，帶有較強的正電荷，使其能夠與帶負電的生物膜發生靜電相互作用。這種結構特征使該肽在多種生物體系中具有膜結合、穿膜及信號轉運的能力。由于其長度適中和結構穩定性高，合成Sphistin (12-38)在研究中常被用于探討天然抗菌肽的結構-功能關系、膜相互作用機制及生物分布規律。FITC熒光標記的引入使該肽在激發波長495 nm、發射波長520 nm條件下表現出明亮的綠色熒光信號，可用于共聚焦顯微鏡、流式細胞術及熒光成像分析。

三、實驗與應用方向

FITC-Sphistin (12-38)常用于研究抗菌肽與細胞膜之間的相互作用機制、膜通透性變化、胞內定位及細胞吸收動力學。其熒光特性也使其可作為熒光探針，用于標定細胞膜通道或檢測多肽-受體的結合行為。此外，該標記肽還能輔助開發新型多肽載體體系，用于細胞穿膜遞送或生物材料表面修飾研究。在微生物學、免疫學及生物物理學實驗中，它被廣泛用于模型化研究天然肽類的作用機制。

四、化學穩定性與結構特征

該多肽通過固相合成法（SPPS）制備，C末端通常為酰胺化形式，以提高分子穩定性并減少酶降解。FITC通過氨基端的異硫氰酸基團與氨基酸的游離氨基發生共價結合，形成穩定的硫代脲鍵，從而在化學環境中保持良好的熒光性能。Sphistin (12-38)具有較高的溶解性，可溶于水及少量有機溶劑（如DMSO），適用于多種實驗體系。

產地：西安瑞禧生物

用途：科研

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