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科學家已將膠原蛋白用于培養(yǎng)細胞, 修復軟骨, 愈合創(chuàng)面……

閱讀：101 發(fā)布時間：2026-1-12

MCE 抑制劑_2025-12-19_你以為膠原蛋白只存在于護膚品里科學家已用它培養(yǎng)細胞, 修復軟骨, 愈合創(chuàng)面……

你以為膠原蛋白只存在于護膚品里科學家已用它培養(yǎng)細胞, 修復軟骨, 愈合創(chuàng)面……

“膠原蛋白"源于希臘語，意為“膠水"和“產(chǎn)生"，最初被認為是組織煮沸后產(chǎn)生膠狀物的成分。19 世紀，該詞指代結(jié)締組織煮沸后產(chǎn)生明膠的成分，也被視為固定細胞的生物膠。如今，膠原蛋白作為一種生物材料大展身手......

Section.01

膠原蛋白家族

咦~膠原蛋白......是的，是應(yīng)用于化妝品領(lǐng)域的那個膠原蛋白！

科學家已將膠原蛋白用于培養(yǎng)細胞, 修復軟骨, 愈合創(chuàng)面……

膠原蛋白是人體內(nèi)含量豐富的蛋白質(zhì)，占人體總蛋白含量的 25%～30%，是包括骨骼、韌帶和皮膚在內(nèi)的多種組織的主要成分^[1][2]。

膠原蛋白的結(jié)構(gòu)與構(gòu)象

膠原蛋白分子由一個三螺旋區(qū)域和位于螺旋兩端的兩個非螺旋區(qū)域組成，三螺旋構(gòu)象是所有膠原蛋白的決定性結(jié)構(gòu)單元 (圖 1)。膠原蛋白是高度保守的蛋白質(zhì)，其特征為連續(xù)的甘氨酸 -X-Y 三聯(lián)體重復序列。不同類型的膠原蛋白的這種三重螺旋結(jié)構(gòu)相似度很高。在折疊之前，膠原蛋白進行了廣泛的翻譯后修飾。首先是三肽重復序列 X 或 Y 位置的脯氨酸和賴氨酸被羥基化，這對三螺旋的穩(wěn)定性至關(guān)重要，賴氨酸羥基化后通常是發(fā)生 O- 連接糖基化。

科學家已將膠原蛋白用于培養(yǎng)細胞, 修復軟骨, 愈合創(chuàng)面……

圖 1. 膠原蛋白的結(jié)構(gòu)與構(gòu)象^[3]。

a) 膠原三螺旋結(jié)構(gòu)。b) 膠原三螺旋內(nèi)的氫鍵。c) 膠原三螺旋的橫截面。d) 膠原分子在纖維內(nèi)的排列示意圖。

膠原蛋白的類型

目前已發(fā)現(xiàn)了至少 49 種膠原蛋白編碼，可形成的膠原蛋白類型達 28 種。根據(jù)結(jié)構(gòu)的不同，可分為纖維狀膠原蛋白、網(wǎng)狀膠原蛋白、跨膜膠原蛋白等。纖維膠原在組織中分布廣泛，可分為：Ⅰ 型膠原、Ⅱ 型膠原、Ⅲ 型膠原、Ⅳ 型膠原等。其中I、II 和川型是人體膠原蛋白的主要成分，占總膠原蛋白的約80-90%

表 1. 常見膠原蛋白的分布與功能^[2][4-9]。

Section.02

膠原蛋白的來源

根據(jù)來源不同，膠原蛋白可分為人源化膠原蛋白 (人細胞培養(yǎng))、動物源膠原蛋白以及重組膠原蛋白等等。

動物源膠原蛋白

主要從豬皮、牛跟腱、魚皮等動物組織中提取。提取過程包括組織分離、酶解、純化等步驟，可能會對膠原蛋白的結(jié)構(gòu)和活性造成一定影響。

人源細胞培養(yǎng)的膠原

利用人的成纖維細胞等進行培養(yǎng)，讓細胞合成膠原蛋白，再進行提取和純化。這種方式理論上可以得到與人體膠原蛋白一致的產(chǎn)品，但目前技術(shù)難度較大，產(chǎn)量較低。

重組人源化膠原蛋白

通過 DNA 重組技術(shù)，將人膠原蛋白特定型別基因編碼的全長或部分氨基酸序列片段，或是含人膠原蛋白功能片段的組合，導入到合適的宿主細胞 (如細菌、酵母等) 中進行表達和翻譯，再經(jīng)過提取和純化等步驟制備而成。

Section.03

基于膠原蛋白的

生物醫(yī)學應(yīng)用

除了在基礎(chǔ)細胞培養(yǎng)、功能性實驗研究中應(yīng)用，膠原蛋白還是一種良好的再生醫(yī)學中的生物修復材料—— (1) 其多種固有特性，例如細胞識別信號、形成各種物理構(gòu)型的三維支架的能力、可控的機械性能和生物降解性等使其成為用于各種臨床適應(yīng)癥的組織工程支架的理想原材料^[3]。(2) 其天然豐富的細胞外基質(zhì)成分，因此被視為人體的內(nèi)源性組成部分而非外來物質(zhì)。

內(nèi)源性！！！這很重要啊，朋友們。

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圖 2. 重組膠原蛋白在再生醫(yī)學中的應(yīng)用^[10]。

應(yīng)用一：軟骨修復實驗

重組蛋白可以和多糖以及生物活性組合以構(gòu)建緊密天然細胞外基質(zhì)仿生支架，因此重組膠原蛋白可用于軟骨組織修復實驗中。

例如，植入自體軟骨細胞的重組膠原水凝膠可以有效地支持軟骨再生。Pulkkinen^[11]等人將含有兔軟骨細胞的重組人 II 型膠原 (rhCII) 凝膠植入骨軟骨缺損中，6 個月后富含 II 型膠原和蛋白聚糖的軟骨填充缺損。如下圖 3 所示，在 rhCII 修復中，缺損被修復組織填充；而在自發(fā)修復中，仍有缺損未填充修復組織，如黑色箭頭所示。

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圖 3. HA-rhCol III，增強軟骨細胞活性，并顯著促進軟骨再生^[11]。

應(yīng)用二：皮膚修復實驗

重組膠原因其可以整合抗菌劑、生長因子、金屬離子、天然聚合物能夠精確的調(diào)節(jié)傷口微環(huán)境、減輕炎癥刺激血管生成和加速組織再生，因此常用作皮膚修復和再生材料。

例如，將重組蛋白和殼聚糖共組裝形成的水凝膠能快速的凝膠化，傷口覆蓋性優(yōu)異并且抗菌性能好，從而加速全層皮膚傷口愈合^[12]。

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圖 4. rhCol III 和殼聚糖組成的復合水凝膠加速皮膚愈合^[12]。

此外，針對慢性和難治性傷口的愈合的，可以通過在膠原蛋白中混入干細胞增加混合材料的愈合能力。例如，由甲基丙烯酸化重組人 III 型膠原 (rHCIII-MA) 和人脂肪源性干細胞 (hADSC) 組成的復合水凝膠，可以創(chuàng)建穩(wěn)定的 3D 微環(huán)境，支持干細胞粘附、增殖和代謝，同時延長細胞保留并增強糖尿病傷口模型中的免疫調(diào)節(jié)和促血管生成活性。

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圖 5. hADSCs@rHCIII 水凝膠構(gòu)建方案及促進糖尿病創(chuàng)面愈合的機制^[13]。

A) rHCIII-MA 水凝膠的合成方法，及其為 hascs 的 3D 封裝和遞送提供干細胞生態(tài)位。B) hADSCs@rHCIII 水凝膠在糖尿病創(chuàng)面愈合的炎癥期、增殖期和重塑期均發(fā)揮著不同的作用，有助于整個創(chuàng)面愈合過程的整體改善。

Section.04

小結(jié)

膠原蛋白是細胞外基質(zhì) (ECM) 核心組成，能自組裝形成橫紋纖維，提供細胞支架和機械力學，支持細胞生長、分化，在基礎(chǔ)研究、細胞培養(yǎng)、組織修復和再生醫(yī)學 (如皮膚愈合) 等領(lǐng)域有廣泛應(yīng)用。膠原蛋白的自組裝特性和生物相容性，使其成為連接基礎(chǔ)研究與臨床應(yīng)用的重要橋梁。

文末提示：?? 設(shè)為星標，精彩不迷路~

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產(chǎn)品推薦

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鼠尾膠原蛋白

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Highly purified Type I collagen, from bovine skin (HY-NP101)

高純度 I 型膠原蛋白,來源于牛皮

Collagen, Type I, from bovine achilles tendon (HY-P2738)

經(jīng)過水解的膠原蛋白短肽

參考文獻：

[1] Lo Buglio G, et al. The Multifaced Role of Collagen in Cancer Development and Progression. Int J Mol Sci. 2024 Dec 17;25(24):13523.

[2] Selvaraj V, et al. Type 1 collagen: Synthesis, structure and key functions in bone mineralization. Differentiation. 2024 Mar-Apr;136:100757.

[3] Sorushanova A, et al. The Collagen Suprafamily: From Biosynthesis to Advanced Biomaterial Development. Adv Mater. 2019 Jan;31(1):e1801651.

[4] Senadheera TRL, et al. Sea Cucumber Derived Type I Collagen: A Comprehensive Review. Mar Drugs. 2020 Sep 18;18(9):471.

[5] Hua C, et al. Characterization by high-resolution crystal structure analysis of a triple-helix region of human collagen type III with potent cell adhesion activity. Biochem Biophys Res Commun. 2019 Jan 22;508(4):1018-1023.

[6] Carlson JA, et al. Collagen V haploinsufficiency in female murine patellar tendons results in altered matrix engagement and cellular density, demonstrating decreased healing. J Orthop Res. 2024 May;42(5):950-960.

[7] Di Martino A, et al. Collagen VI in the Musculoskeletal System. Int J Mol Sci. 2023 Mar 7;24(6):5095.

[8] Zeltz C, et al. Collagen Type XI Inhibits Lung Cancer-Associated Fibroblast Functions and Restrains the Integrin Binding Site Availability on Collagen Type I Matrix. Int J Mol Sci. 2022 Oct 3;23(19):11722.

[9] Hwang BJ, et al. The dysfunction of BP180/collagen XVII in keratinocytes promotes melanoma progression. Oncogene. 2019 Dec;38(50):7491-7503.

[10] He H, et al. Recombinant collagen in regenerative medicine: Expression strategies, structural design, and translational applications. Mater Today Bio. 2025 Oct 23;35:102452.

[11] Pulkkinen HJ, et al. Repair of osteochondral defects with recombinant human type II collagen gel and autologous chondrocytes in rabbit. Osteoarthritis Cartilage. 2013 Mar;21(3):481-90.

[12] Xiong L,et al. Injectable hydrogels of recombinant human collagen type III and chitosan with antibacterial and antioxidative activities for wound healing. J Mater Chem B. 2023 May 10;11(18):4131-4142.

[13] Kong W, et al. Collaborative Enhancement of Diabetic Wound Healing and Skin Regeneration by Recombinant Human Collagen Hydrogel and hADSCs. Adv Healthc Mater. 2024 Nov;13(29):e2401012.

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